×
DOZ.PL Darmowa
aplikacja
DOZ.pl
Zainstaluj

LDH – badanie krwi, normy. Co oznacza podwyższona dehydrogenaza mleczanowa?

Badanie poziomu LDH jest bardzo pomocne podczas diagnozowania przyczyny i miejsca uszkodzenia tkanek. Dehydrogenaza mleczanowa występuje w organizmie w pięciu izoformach i w różnej ilości, zależnie od narządu, w którym się znajdują. Wartość tego wskaźnika przez lata była wykorzystywana jako kryterium diagnostyczne podczas monitorowania zawału serca. Jej podwyższone stężenie stwierdza się również w przypadku innych chorób, np. udaru mózgu, białaczki, zapalenia płuc czy zakażenia wirusem HIV. Jak się przygotować do badania i czy można zmniejszyć wysokie LDH? Odpowiadamy w niniejszym artykule.

Oznaczenie poziomu stężenia dehydrogenazy mleczanowej (LDH) we krwi pacjenta jest badaniem, które jest szybkie i tanie, a co najważniejsze niesie w sobie dużą wartość diagnostyczną. Umożliwia ono ocenę zarówno ogólnego stanu narządów wewnętrznych, jak i wczesne wykrycie rozwijającej się niewydolności narządowej, jeszcze przed wystąpieniem jej objawów klinicznych.

Co to jest dehydrogenaza mleczanowa? Rodzaje LDH w organizmie

Dehydrogenaza mleczanowa (inaczej dehydrogenaza kwasu mlekowego, LDH lub LD) jest enzymem katalizującym, czyli przyspieszającym odwracalną reakcję redukcji pirogronianu do mleczanu. Reakcja ta jest jednym z kluczowych etapów przemiany glukozy, dostarczanej wraz z pożywieniem, w niezbędną dla większości procesów zachodzących w organizmie energię.

LDH lokalizuje się głównie w komórkach narządów miąższowych, takich jak wątroba czy nerki, w tkance mięśniowej i w skórze, czyli w komórkach aktywnych metabolicznie. U osób zdrowych dehydrogenaza jest umiejscowiona w cytoplazmie, czyli we wnętrzu komórki, a do krwi jest wydzielana jedynie w momencie uszkodzenia komórki lub wzrostu przepuszczalności błony komórkowej, czyniąc LDH ważnym markerem niewydolności narządowej, wykorzystywanym w diagnostyce chorób wewnętrznych. Dehydrogenaza mleczanowa występuje w tkankach w pięciu możliwych izoformach, określanych kolejnymi numerami: LDH1, LDH2, LDH3, LDH4 i LDH5. Izoformy są to różne formy tego samego enzymu, katalizującego jedną, określoną reakcję chemiczną, które różnią się między sobą pod względem budowy chemicznej, a ich wzajemne proporcje są zmienne w różnych narządach:

  • LDH1 stanowi około 14-26% z całej puli LDH w organizmie (najwięcej w komórkach mięśnia sercowego, erytrocytach, komórkach nerek),
  • LDH2: 29 do 39% (komórki nerek, erytrocyty, komórki mięśnia sercowego),
  • LDH3: 20-26% (śledziona, płuca, nerki),
  • LDH4: 8-16% (śledziona, płuca, łożysko),  
  • LDH5 od 8 do 16% (tkanki wątroby, skóra, mięśnie szkieletowe).

Kiedy należy wykonać badanie LDH?

Oznaczenie całkowitego stężenia LDH jest zlecane przez lekarzy najczęściej jako badanie przesiewowe w diagnostyce ogólnego stanu zdrowia oraz przy podejrzeniu ostrego lub przewlekłego uszkodzenia tkanek. Dehydrogenaza mleczanowa trafia do krwioobiegu głównie w warunkach uszkodzenia i rozpadu komórek, zatem podwyższony poziom tego enzymu wskazuje na obecność niewydolności lub uszkodzenia narządów wewnętrznych.

Jeszcze kilkanaście lat temu badanie stężenia LDH było również wykorzystywane jako kryterium diagnostyczne przy podejrzeniu zawału serca. I chociaż obecnie zostało zastąpione oznaczeniami enzymów bardziej specyficznych, takich jak troponina czy kinaza kreatynowa, tak wciąż bywa stosowane jako badanie pomocnicze.

Oznaczenie stężenie LDH bywa również pomocne w przypadku diagnostyki chorób wątroby. Jeśli przyczyną uszkodzenia było ostre zatrucie grzybami lub innymi toksynami wartość LDH gwałtownie wzrasta, jednocześnie ze wzrostem innych enzymów, w tym przypadku głównie aminotransferazy asparaginianowej. W przypadku chorób przewlekłych wzrost LDH zazwyczaj jest stopniowy i rozłożony w czasie. Chociaż sam wzrost stężenia poziomu dehydrogenazy mleczanowej nie jest specyficzny dla chorób wątroby, to w połączeniu z oznaczeniem tzw. prób wątrobowych, czyli aminotransferazy alaninowej (ALAT) i asparaginianowej (ASPAT) oraz z oznaczeniem enzymów związanych z nabłonkiem dróg żółciowych, czyli fosfatazy zasadowej (ALP) i gamma-glutamylotranspeptydazy (GGTP) oraz bilirubiny umożliwia wstępne określenie przyczyn zaburzenia pracy tego narządu. W przypadku wystąpienia niedokrwistości hemolitycznej oznaczenie LDH pozwala na różnicowanie towarzyszącej jej żółtaczki od żółtaczek innego pochodzenia, ponieważ podczas rozpadu erytrocytów wartość LDH rośnie kilkunastokrotnie.

Dzięki temu, że poszczególne izoformy LDH różnią się między sobą w budowie, możliwe jest również oznaczanie stężenia każdej z nich osobno, co znacznie zwiększa czułość i wartość prognostyczną wyniku. Porównanie stężenia każdej z izoform umożliwia zlokalizowanie narządu, w którym doszło do uszkodzenia, a charakterystyczny obraz elektroforetyczny (obraz uzyskiwany w trakcie rozdzielania mieszaniny białek za pomocą elektroforezy, czyli pod wpływem prądu elektrycznego, poszczególne białka wędrują przez specjalną błonę z różną szybkością, tworząc charakterystyczne prążki) takiej analizy bywa wykorzystywany do diagnozowania specyficznych chorób, np. nasieniaka najądrza albo dystrofii Duchenne’a.

Jak się przygotować do oznaczenia poziomu LDH we krwi?

Poziom LDH oznacza się najczęściej w surowicy krwi, pobierając w tym celu krew z żyły łokciowej pacjenta. Do badania najlepiej zgłosić się na czczo (8h przed wykonaniem oznaczenia należy powstrzymać się od spożywania posiłków i picia napojów), a w ciągu 2 – 3 dni przed nim unikać wysiłku fizycznego oraz spożywania alkoholu. Wynik badania jest dostępny najczęściej w ciągu 24 godzin.

LDH – normy dla kobiet i mężczyzn

Prawidłowy poziom LDH w surowicy krwi osób dorosłych (norma zarówno dla kobiet i mężczyzn) wynosi około 120 – 240 U/l. Wyjątek stanowią kobiety ciężarne, u których w okresie ostatnich 6 miesięcy ciąży aktywność enzymu rośnie i w momencie porodu może przekraczać normę 2- lub 3-krotnie.

Przyczyny za wysokiego poziomu dehydrogenazy mleczanowej

Stężenie LDH rośnie znacząco w takich stanach chorobowych jak: zawał lub zapalenie mięśnia sercowego, udar mózgu, niedokrwistość hemolityczna, niedokrwistość złośliwa (megaloblastyczna), mononukleoza zakaźna, uszkodzenie mięśni szkieletowych, niewydolność wątroby i dróg żółciowych (na skutek uszkodzenia hepatocytów przez toksyny, bakterie, wirusy, choroby autoimmunologiczne lub rozrost nowotworowy), choroby płuc (np. zator płucny czy zawał płuca), choroby nowotworowe, zwłaszcza białaczki i chłoniaki oraz zapalenie płuc, w przebiegu zakażenia wirusem HIV.

Wzrost stężenia dehydrogenazy mleczanowej może być również skutkiem zażywania leków znieczulających, aspiryny, prokainamidu, środków narkotycznych oraz alkoholu.

Jak zmniejszyć podwyższone LDH?

W przypadku zdiagnozowania za wysokiego stężenia LDH należy skonsultować się z lekarzem, który zaleci dalsze kroki postępowania. Ponieważ dehydrogenaza mleczanowa jest sygnałem uszkodzenia tkanek, jej poziom może się obniżyć jedynie na skutek wyleczenia choroby podstawowej. U osób cierpiących na choroby przewlekłe podwyższony poziom LDH może natomiast utrzymywać się przez dłuższy czas.

Bibliografia  zwiń/rozwiń

  1. R. Caquet, 250 badań laboratoryjnych, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa, 2007.
  2. A. Szutowicz i in., Diagnostyka laboratoryjna, wyd. Gdański Uniwersytet Medyczny, Gdańsk 2009.
  3. E. Sarnowskai in., Zaburzenia metabolizmu i funkcji enzymów metabolicznych w procesie nowotworzenia, Nowotwory Journal of Oncology, nr 2 (66) 2016.
  4. K. Gajewski, Dehydrogenaza mleczanowa, artykuł na portalu mp.pl (medycyna praktyczna), https://www.mp.pl/pacjent/badania_zabiegi/171840,dehydrogenaza-mleczanowa-ldh, [dostęp:] 27.09.2020.

Podziel się: